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Colección SciELO Chile

Crosslinking and mass spectrometry suggest that the isolated NTD domain dimer of Moloney murine leukemia virus integrase adopts a parallel arrangement in solution

Indexado

WoS	WOS:000322963600001
Scopus	SCOPUS_ID:84880025242

DOI

10.1186/1472-6807-13-14

Año

2013

Tipo

artículo de investigación

Citas Totales

Autores Afiliación Chile

Instituciones Chile

% Participación
Internacional

Autores
Afiliación Extranjera

Instituciones
Extranjeras

Abstract

Conclusions: The crosslinking results are consistent with the monomeric structure of NTD in 3NNQ, but for the dimer, in our model both polypeptides are oriented in parallel with each other and the contacting areas between the monomers would involve the interactions between helices 1 and helices 3 and 4.

Revista

Revista	ISSN
Bmc Structural Biology	1472-6807

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Disciplinas de Investigación

WOS
Biophysics

Scopus
Sin Disciplinas

SciELO
Sin Disciplinas

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Publicaciones WoS (Ediciones: ISSHP, ISTP, AHCI, SSCI, SCI), Scopus, SciELO Chile.

Colaboración Institucional

Muestra la distribución de colaboración, tanto nacional como extranjera, generada en esta publicación.

Autores - Afiliación

Ord.	Autor	Género	Institución - País
1	HENRIQUEZ-GALLARDO, DANIEL RODRIGO	Hombre	Universidad de Chile - Chile
2	Zhao, Caifeng	-	UMDNJ - Estados Unidos Rutgers Biomedical and Health Sciences - Estados Unidos
3	Zheng, Haiyan	-	UMDNJ - Estados Unidos Rutgers Biomedical and Health Sciences - Estados Unidos
4	ARBILDUA-SEPULVEDA, JOSE JAIME	Hombre	Universidad Adolfo Ibáñez - Chile
5	ACEVEDO-ACEVEDO, MONICA LORETO	Mujer	Universidad de Chile - Chile
6	Roth, Monica J.	Mujer	UMDNJ - Estados Unidos Rutgers Robert Wood Johnson Medical School - Estados Unidos
7	LEON-DECAP, OSCAR ENRIQUE	Hombre	Universidad de Chile - Chile

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Origen de Citas Identificadas

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Citas Identificadas: 50.0 %
Citas No-identificadas: 50.0 %

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